2014年10月30日 訊 /生物谷BIOON/ --近日研究發(fā)現(xiàn)，Johns Hopkins 大學的研究人員研究表明，一種常見的蛋白質(zhì)此前認為在離子通道的開啟和關(guān)閉過程中進出我們的細胞時起著不同的作用。這些通道對我們的生命來說是至關(guān)重要的，細胞內(nèi)存有適當?shù)拟c離子和鈣離子濃度加強大腦溝通，促進心臟收縮和許多其它進程。新的研究顯示，實際上一種能夠拓寬離子通道的鈣調(diào)蛋白一直被認為是處于休眠狀態(tài)的。這一發(fā)現(xiàn)可能會帶來新的見解，這些離子通道不被正確的控制會引起機體紊亂，如心律失常、癲癇和帕金森疾病的發(fā)生，研究人員說。

該項報告發(fā)表在10月23日出版的《細胞》雜志上。

醫(yī)學博士David Yue說，在當前的模型中，只有鈣調(diào)蛋白與鈣離子通過結(jié)合改變其形狀之后鈣調(diào)蛋白才能激活。然后活化的鈣調(diào)蛋白與特異性的控制鈣和鈉離子通道的開關(guān)相結(jié)合后關(guān)閉離子通道。

這項新研究通過新方法傳遞大量的自由鈣離子鈣調(diào)蛋白到離子通道中從而改變了這種觀點。“可以看出自由鈣離子鈣調(diào)蛋白是不會靜止的，而是明顯提高了鈣和鈉離子通道的開放”Yue說。當鈣結(jié)合離子通道上固有的自由鈣離子鈣調(diào)蛋白時，這個最初增強作用就開始消散。“兩種形式的鈣調(diào)蛋白作用都是非常強的，兩個都在實施互相相反的功能，但能夠維持機體平衡。這類似于中國哲學的陰陽平衡。”Yue說。“這個觀點在于鈣調(diào)蛋白控制開關(guān)如何控制才能最終幫助找到錯誤的離子通道的處理方法”。

Apocalmodulin Itself Promotes Ion Channel Opening and Ca2 Regulation.

1.Paul J. Adams, Manu Ben-Johny, Ivy E. Dick, Takanari Inoue, David T. Yue.

The Ca2+-free form of calmodulin (apoCaM) often appears inert, modulating target molecules only upon conversion to its Ca2+-bound form. This schema has appeared to govern voltage-gated Ca2+ channels, where apoCaM has been considered a dormant Ca2+ sensor, associated with channels but awaiting the binding of Ca2+ ions before inhibiting channel opening to provide vital feedback inhibition. Using single-molecule measurements of channels and chemical dimerization to elevate apoCaM, we find that apoCaM binding on its own markedly upregulates opening, rivaling the strongest forms of modulation. Upon Ca2+ binding to this CaM, inhibition may simply reverse the initial upregulation. As RNA-edited and -spliced channel variants show different affinities for apoCaM, the apoCaM-dependent control mechanisms may underlie the functional diversity of these variants and explain an elongation of neuronal action potentials by apoCaM. More broadly, voltage-gated Na channels adopt this same modulatory principle. ApoCaM thus imparts potent and pervasive ion-channel regulation.

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